成纖維細胞活化蛋白-α（FAP）是一種細胞表面 II 型跨膜糖蛋白絲氨酸蛋白酶，作用 于多種激素和細胞外基質(ECM)成分。該蛋白參與許多細胞過程，包括組織重塑、傷口愈 合、炎癥、纖維化和腫瘤生長。這種非典型絲氨酸蛋白酶屬于后脯氨酸切割酶 S9b 家族， 具有二肽基肽酶和內(nèi)肽酶活性。

      FAP 單體具有 5 個潛在的 N -糖基化位點、13 個半胱氨酸殘基、3 個與絲氨酸蛋白酶高 度保守的催化結構域相對應的片段、一個疏水跨膜片段和一個由 6 個氨基酸組成的胞質短 尾。FAP 單體無活性，活化的 FAP 異二聚體與α3β1 整合素或 uPAR 可調控多種下游信號通 路，從而對表達 FAP 的細胞和微環(huán)境產(chǎn)生不同的功能影響。這些涉及的信號通路包括 PI3K/AKT、RAS/ERK、音猬因子(SHH) 和粘著斑激酶(FAK) 通路。

       FAP HEK293 細胞，在 HEK293 細胞的基礎上，穩(wěn)定表達人 FAP。

Figure 1. Recombinant FAP HEK293 constitutively expressing FAP.